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其他elisa試劑盒解析細胞中蛋白質(zhì)則是線狀分子，纏繞在一起組成蛋白質(zhì)特異性結(jié)構(gòu)：有些球形，有些是管狀的，各不相同。這些結(jié)構(gòu)都會在變性過程中崩解，蛋白質(zhì)再次變成線狀，并由于失去其功能。
剎那之間的崩解？
之前的研究是基于計算分析，假定當溫度超過蛋白質(zhì)行駛功能的狹窄溫度范圍時，細胞的大部分蛋白質(zhì)就會變性。比如對于腸道細菌大腸桿菌來說，zui適溫度大約為37℃，如果高出46°C，細菌就會死亡，因為蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)*改變了。但是來自蘇黎世聯(lián)邦理工學(xué)院的研究人員改寫了這一基本理論，由ETH Zurich的Paola Picotti帶領(lǐng)的研究組指出只有一小部分的關(guān)鍵蛋白質(zhì)在達到一個臨界溫度閾值時會發(fā)生同時變性。
研究中，研究人員全面分析比對了四種生物在不同溫度下所有的蛋白，也就是蛋白質(zhì)組。他們將大腸桿菌，人類細胞，酵母細胞和耐熱細菌嗜熱鏈球菌（T. thermophilus）逐漸升溫至76°C。在每次溫度增加后，研究人員都會檢測細胞中存在的蛋白質(zhì)并確定它們的結(jié)構(gòu)特征。zui終研究人員總共分析了8,000種蛋白質(zhì)。
關(guān)鍵元件首先出現(xiàn)變性
通過這項研究，我們發(fā)現(xiàn)只有少數(shù)蛋白質(zhì)在細菌死亡的溫度下發(fā)生了崩解。由此我們對之前關(guān)于生物體大多數(shù)蛋白質(zhì)同時變性這一理論提出了質(zhì)疑。
一旦溫度超出物種特異性適宜值幾度，研究檢測的蛋白質(zhì)中有80個蛋白質(zhì)發(fā)生了崩解，盡管這些蛋白質(zhì)只是構(gòu)成細胞蛋白質(zhì)的一小部分，但這對細胞是致命的，因為這些蛋白質(zhì)類型中的一些蛋白具有重要功能，或者說是一個大型蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)中的關(guān)鍵組成元件，也就是說是少量蛋白在這種關(guān)鍵時刻發(fā)生了變性。一旦這些關(guān)鍵元件出現(xiàn)故障，細胞就無法繼續(xù)工作。
靈活性導(dǎo)致不穩(wěn)定
生物系統(tǒng)的關(guān)鍵元件對熱很敏感，其他elisa試劑盒初初來看這似乎是進化上的一個bug。但是這些蛋白質(zhì)由于其靈活性常常導(dǎo)致不穩(wěn)定，這也是其能在細胞中完成不同任務(wù)的原因，“靈活性和穩(wěn)定性之間會相互排斥，細胞必須作出妥協(xié)。”
研究人員還發(fā)現(xiàn)細胞中也存在許多穩(wěn)定，且不易發(fā)生異?；虿±碚郫B的蛋白質(zhì)，這從細胞的角度來看是很劃算的。因為如果這些常見蛋白質(zhì)發(fā)生逆轉(zhuǎn)，發(fā)生錯誤折疊，那么細胞就不得不投入大量的能量來進行重構(gòu)與處理，因此細胞中大部分的蛋白質(zhì)還是要比蛋白更為穩(wěn)定。但是為什么嗜熱鏈球菌細菌即使在超過70℃的溫度下也不受影響呢？這些細胞會優(yōu)先穩(wěn)定那些對熱敏感，功能上關(guān)鍵的蛋白質(zhì)，例如適應(yīng)性蛋白質(zhì)序列。
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